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纖維蛋白原降解產物（FDP）單克隆 標記抗體

生物界存在蛋白質的種類估計在 1010～1012 數量級。造成種類如此眾多 的原因主要是 20 種參與蛋白質組成的氨基酸在肽鏈中排列順序不同引起 的。蛋白質的這種順序異構現象是蛋白質功能多樣性和種屬特異性的結構基 礎。從外形上講，可將蛋白質分為球狀蛋白質和纖維狀蛋白質兩大類。球狀 蛋白質溶解度較好，能結晶；纖維狀蛋白質又可分為可溶性和不溶性兩類。 不溶性纖維蛋白質在體內主要作為結構成分存在。每一種天然的蛋白質都有 自己*的空間結構，這種空間結構通常稱為蛋白質的構象。

為了表示蛋白質結構的不同組織層次，習慣采用下列專門術語：一級結 構是指多肽鏈的氨基酸排列順序；二級結構是指多肽鏈主鏈借助氫鍵排列成 有規(guī)律的周期性構象，主要有α-螺旋、β-折疊和β-轉角三種基本形式，氨 基酸側鏈不參與二級結構，但對其穩(wěn)定性有影響；三級結構是指多肽鏈借助 各種次級鍵（非共價鍵）盤曲折疊成具有特定走向的緊密構象；四級結構是

指寡聚蛋白質中各亞基（亞單位）的空間關系，亞基通常由一條多肽鏈或以 共價鍵（如二硫鍵）連在一起的幾條多肽鏈組成。

蛋白質的一級結構是由共價鍵聯結的，因此比較穩(wěn)定。然而，維持蛋白 質空間構象的作用力主要是一些弱相互作用或稱為次級鍵（非共價鍵），包 括氫鍵、范德華力、疏水相互作用和離子鍵。這些弱相互作用也是維持核酸 構象、生物膜結構的作用力，因此被稱為是“維持生命系統(tǒng)結構的作用力"。 天然蛋白質的構象取決于上述作用的綜合結果。圖 1-9 表示卵溶菌酶的三級 結構。從圖中可以看到多肽主鏈的α-螺旋、β-折疊和β-轉角，相鄰二級結 構（β-折疊）形成的組合體，在此基礎上多肽鏈折疊成近乎球狀的緊密構象。

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